Ферментотерапія у косметології

Галина Кринська , косметолог, клінічний фармаколог, бренд-тренер PBSerum, BioRePeelCI3, IBSA

Що таке ферментотерапія?

Ферментотерапія (син. Ензімотерапія) - це застосування ферментів з лікувальною метою. А оскільки ми розглядаємо використання ферментів у косметології, цілі будуть і терапевтичні, і естетичні.

Ферменти (вони також називаються ензимами) - це речовини білкового походження, які прискорюють (каталізують) біохімічні реакції в живих системах, при цьому самі не піддаються хімічним перетворенням. Практично кожна біохімічна реакція в живій клітині потребує присутності певного ферменту або протікатиме значно повільніше за його недостатньої кількості.

Ферменти є стільки, скільки існує людство. А їхнє вивчення почалося з вивчення процесів бродіння. Теоретичне протистояння теорій Л. Пастера та Ю. Лібіха про природу спиртового бродіння призвело до появи роботи Е. Бухнера, в якій він довів, що безклітинний дріжджовий сік здійснює спиртове бродіння так само, як і неруйновані дріжджові клітини, за що отримав Нобелівську премію. Вперше кристалічний фермент уреазу було виділено у 1926 році Дж. Самнером, і протягом наступних 10 років білкова природа ферментів була доведена остаточно.

Механізм дії ферментів

Кожен фермент, зібраний певну структуру, прискорює відповідну хімічну реакцію. У реакції беруть участь фермент, що відповідає білок, і результатом є певний продукт реакції. Ферменти специфічні до субстратів. Ферментативна активність може підвищуватися завдяки активаторам та знижуватися за рахунок інгібіторів.

Ферменти присутні у всіх живих клітинах та сприяють перетворенню одних речовин на інші; виступають у ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що протікають у живих організмах. До 2013 року було описано понад 5000 різних ферментів. Вони відіграють найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, спрямовуючи та регулюючи обмін речовин організму.

Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічне рівновагу у своїй не зміщується ні у пряму, ні у зворотний бік. Кожна молекула ферменту здатна виконувати від кількох тисяч до кількох мільйонів «операцій» за секунду.

При цьому ефективність ферментів значно вища за ефективність небілкових каталізаторів: ферменти прискорюють реакцію в мільйони і мільярди разів, небілкові каталізатори — у сотні і тисячі разів. Зазвичай ферменти називають типом катализируемой реакції, додаючи суфікс -аза до назви субстрату, наприклад, колаген – колагенаАЗА.

Класифікація ферментів

За типом каталізованих реакцій ферменти поділяються на шість класів згідно з ієрархічною класифікацією ферментів (Enzyme Comission code). Класифікацію було запропоновано Міжнародним союзом біохімії та молекулярної біології.

Оксиредуктази , що каталізують перенесення електронів, тобто окислення чи відновлення. Приклад: каталаза , алкогольдегідрогеназа .

Трансферази , що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу. Серед трансфераз особливо виділяють кінази , що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ .

Гідролази , що каталізують гідроліз хімічних зв'язків. Приклад: естерази , пепсин , трипсин , амілаза, гіалуронідаза.

Ліази , що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів, а також зворотні реакції.

Ізомерази , що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату з утворенням ізомерних форм.

Лігази , що каталізують утворення хімічних зв'язків C–C, C–S, C–O та C–N між субстратами за рахунок реакцій конденсації, пов'язаних з гідролізом АТФ . Приклад: лігаза .

Транслокази , що каталізують перенесення іонів або молекул через мембрани або їх поділ у мембранах.

Модель ферментів

Специфічність ферментів спочатку визначалася моделлю "ключ - замок" (Е. Фішер 1890), в основі якої лежить точна відповідність форми ферменту і субстрату. В результаті утворюється ферментно-субстратний комплекс короткої дії. Ця модель пояснює високу специфічність, але з пояснює стабілізацію перехідного стану. У 1958 р. Д. Кошланд запропонував модифікацію моделі «рука – рукавичка». Ферменти переважно не жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінити конформацію після зв'язування субстрату.

Бічні групи амінокислот активного центру приймають таке положення, що дозволяє ферменту виконати свою функцію каталітичну. У деяких випадках молекула субстрату змінює конформацію після зв'язування в активному центрі. На відміну від моделі «ключ – замок», модель індукованої відповідності пояснює як специфічність ферментів, а й стабілізацію перехідного стану.

У косметології широке застосування набули гідролітичні ферменти, або гідролази. Естерази (ліпаза) гідролізують складноефірний зв'язок. Глікозидази (амілаза, гіалуронідаза) гідролізують зв'язок у цукрах. Протеази (трипсин, хімотрипсин) гідролізують пептидний зв'язок.

Де шукати ферменти?

Ферменти у косметології також можна розділити на рослинні, тваринні, бактеріальні та рекомбінантні.

Рослинні ферменти (папаїн, бромелайн, фіцин, сорбаїн, актинідин, арбутин). Містяться в ягодах, фруктах, горіхах.

Тварини ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин, панкреатин) одержують із підшлункових залоз великої та дрібної рогатої худоби, свиней. Лізоцим видобувається з білка курячого яйця. Гіалуронідаза тестикулярна видобувається з насінників бугаїв.

Бактеріальні ферменти – субтилізин та траваза.

Рекомбінантні ферменти – кератиназа, ліпаза, гіалуронідаза, колагеназа. Виробляють із бактеріальних культур із застосуванням генно-модифікаційних технологій.