Старение кожи с точки зрения биологии: что нужно знать о коллагене

Неоколлагенез – процесс образования организмом молекул фибриллярного кожного белка – коллагена, который повышает прочность и эластичность кожи.

Фибробласты – основные клетки соединительной ткани, которые происходят от стволовых клеток мезенхимы (зародышевая ткань человека и животных). Их функция заключается в синтезе межклеточного матрикса соединительной ткани, обеспечивающего транспорт химических элементов и механическую поддержку клеток. Основными компонентами матрикса являются белки гликопротеины, среди которых превалирует коллаген.

Фибробласты кожи расположены в ее среднем слое. Именно они ответственны за синтез таких белков, как:

• тинасцин – участвует в регулировании нормального распределения коллагена и эластина в ткани;
• нидоген и ламинин – пептиды, входящие в состав базальной мембраны кожи и являющиеся для нее строительным материалом;
• протеогликаны – играют роль во взаимодействии клеток.

Фибробласты незаменимы и для регенерации эпителиальных клеток, продуцируя многие факторы клеточного роста (тканевые белковые гормоны), в том числе:

• эпидермальный – ускоряет разрастание тканей путем клеточного деления и перемещение кератиноцитов, синтезирующих кератин (пигмент);
• основной – усиливает рост всех кожных клеток, выработку фибронектина, участвующего в защитных реакциях организма, коллагена и эластина;
• фактор роста кератиноцитов – способствует эпителизации и заживлению поврежденных участков кожи;
• трансформирующий (различных типов) – способствует формированию мелких сосудов, движению фагоцитов к инородному элементу, а также стимулированию синтеза эластина и коллагена.

С точки зрения биологии старение кожи представляет собой процесс сокращения количества фибробластов, ответственных за синтез и воспроизводство коллагена.

Научно доказано, что нормальные фибробласты человека могут размножаться лишь ограниченное количество раз – приблизительно 50 (лимит Хейфлика), причем функциональная активность старых клеток снижается.

Возрастные изменения в строении коллагена обусловлены не только генетическими причинами: они связаны также со спонтанной структурной модификацией молекул коллагена под действием определенных агентов (вредные привычки, строгие диеты, курение, чрезмерная физическая активность, УФ-излучение), ведущей к формированию поперечных сшивок.

В норме коллаген формирует внутримолекулярные и межмолекулярные сшивки. Эта реакция осуществляется благодаря активности фермента лизилоксидазы. Основной структурной единицей коллагена является тропоколлаген, который состоит из трех полипептидных цепочек, богатых остатками глицина, пролина, гидроксипролина, лизина и гидроксилизина. Внутримолекулярные перекрестные сшивки образуются между остатками лизина, межмолекулярные – из лизинового и двух гидроксилизиновых остатков.

В ходе жизнедеятельности в тканях накапливаются продукты неферментативного гликирования белков и рецепторов к ним, способствуя образованию поперечных сшивок между коллагеновыми волокнами. Коллаген соединительнотканных волокон при этом гликозилируется по остаткам лизина и оксилизина, что мешает образованию нормальных меж- и внутримолекулярных сшивок между волокнами.

Кроме того, известно, что в структуру коллагена входят спиральные участки и так называемые телопептиды – особые участки белка, которые используются при синтезе и приобретении белком необходимой конформации, после чего со временем протеолитически удаляются. В норме лизилоксидаза образует сшивки только между спиральными участками коллагена, а при старении «сшиваться» начинают также телопептиды.

Все эти процессы вызывают нарушение архитектуры коллагена и ведут к потере его эластичных свойств.

Ко всему вышеперечисленному следует добавить, что увеличение числа поперечных сшивок приводит к ухудшению проникновения через коллагеновую сеть питательных и регуляторных веществ – это также является причиной нарушения функционирования дермы с возрастом (процессы созревания коллагена начинают замедляться между 25 и 30 годами жизни).

«Расшивка» поперечных сшивок между коллагеновыми волокнами осуществляется специальным ферментом коллагеназой. Однако под воздействием ряда факторов фермент не способен расщеплять эти структуры, поэтому процесс обновления коллагена в коже тормозится. В результате нити коллагена накапливаются в межклеточном пространстве и являются причиной появления морщин.

Из сказанного ясно, что основная задача антивозрастных средств – затормозить образование и разрушить имеющиеся сшивки коллагена, увеличить продукцию последнего фибробластами. И с этой задачей постоянно работает современная эстетическая косметология, стимулируя процессы неоколлагенеза путем:

• применения аппаратных методик, таких как ультразвуковой, кислотный и алмазный пилинг, фракционный термолиз и лазерная дермабразия, ультразвуковой фонофорез, миостимуляция, термолифтинг, микротоковая терапия (электропорация, ионофорез и т. д.), ридолиз, термаж, коллагенарий;
• проведения сеансов мезотерапии и контурной пластики с помощью инъекций гиалуроновой кислоты, витаминно-белковых комплексов;
• проведения процедур микронидлинга (применение мезороллера) как в косметологической клинике, так и в домашних условиях. 

Однако перечисленные выше косметологические процедуры провоцируют лишь кратковременный выброс факторов роста фибробластов в коже. Обеспечить длительный и нарастающий омолаживающий эффект, основанный на самовосстановлении кожи, наряду с периодически повторяющимися процедурами стимуляции неоколлагенеза может лишь достаточное поступление (качественное и количественное) аминокислот как строительного материала для белка молодости.

 Известно, что коллаген богат такими незаменимыми аминокислотами, как глицин, тирозин, метионин, пролин, лейцин, лизин. Причем две последние присутствуют лишь в этом белке.

Фибробласты, синтезирующие коллаген, «используют» данные аминокислоты для ферментативного гидроксилирования уже готовой цепи коллагена. В случае когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование коллагена приостанавливается. Как следствие, кожа становится тоньше и не может удерживать воду. Из этого вытекает и еще один путь борьбы со старением коллагена – обеспечение дермы необходимыми аминокислотами.

Практически все аминокислоты, встречающиеся в природе, содержат асимметричный углеродный атом, поэтому являются оптически активными соединениями и способны вращать плоскость поляризации либо вправо, либо влево (D- и L-изомеры). Физиологически их значение различно. В белках животных и человека обнаружены в основном L-аминокислоты, поэтому их называют природными. Аминокислоты D-ряда совершенно не усваиваются организмом, поскольку ферментативные системы не приспособлены к их расщеплению.

Для поддержания синтеза коллагена фибробласты нуждаются в незаменимых аминокислотах. Причем необходимо, чтобы это были левовращающиеся изомеры аминокислот (L-формы). Только в этом случае можно рассчитывать на позитивный результат – рост числа фибробластов, стабилизацию синтеза коллагена, образование устойчивых третичных и четвертичных связей и упорядоченное отложение фибрилл.

Еще одна интересная особенность синтеза коллагена состоит в том, что все аминокислоты, которые будут содержаться в новом белке дермы, должны присутствовать в достаточном количестве и определенном пропорциональном соотношении на участке его синтезирования. Для этого можно употреблять в пищу больше еды, богатой белками, однако этот способ очень часто оказывается малоэффективным. Почему?

Во-первых, белки, попадающие в организм вместе с натуральным ежедневным питанием, в большей своей части не расщепляются (у здорового человека – до 70%). У всех тех питательных белков, которые состоят из длинных цепочек аминокислот, есть проблемы с всасыванием в тонком кишечнике. Именно здесь лежат корни вечной диетической проблемы эффективного обновления коллагена в организме. Длинные аминокислотные цепочки (поли- и олигопептиды) должны обычно расщепиться на фрагменты, построенные из 2–3 аминокислот (дипептиды и трипептиды), или вовсе на свободные аминокислоты. Деление белков катализирует специфические пищеварительные ферменты – протеазы. После всасывания в кровь они транспортируются в печень, где синтезу подвергаются белки плазмы крови и белки-ферменты. Аминокислоты, не принимающие участия в синтезе новых молекул белка, подвергаются катаболитическому процессу дезаминации в печени. Остальные аминокислоты, содержащие азот, переформируются в мочевину и выводятся с мочой. Частички молекул аминокислот, не содержащие азота, переформируются в жиры или углеводы и окисляются с целью производства энергии либо создают запас в виде жира. Запасов же белка в нашем организме нет. Лишь одни альбумины плазмы крови служат мобильным резервом аминокислот для удовлетворения необходимых жизненных потребностей.

Причина вторая – монотонное, однообразное меню, в котором постоянно недостает незаменимых аминокислот. Так, строгие вегетарианцы подвержены нервному перенапряжению, которое является следствием недостатка в пище белка, поддерживающего работу мозга. Неслучайно культура медитации, «утихания», «выключения» разума родилась в обществе, отрицающем по религиозным соображениям протеины из мяса животных.

В-третьих, в вихре непрерывно текущей жизни действительно трудно так сбалансировать диету, так сопоставить комплект разных продуктов, чтобы они полностью покрывали потребности нашего организма в аминокислотах.

В-четвертых, такие заболевания организма, как нарушение кислотности желудка, панкреатиты, панкреатопатии или гепатобилиарные проблемы, дисбактериоз, вызывают нарушения процесса диссимиляции или транспорта питательных элементов белков в кишечнике.

Причина пятая – это обычное переедание. Избыточное количество белков может быть так же опасно (кроме периода юности или, например, повышенной спортивной активности), как и их недостаток. В медицине и биологии «стезею жизни» является кишечник.

Причина шестая – влияние нейропередающих факторов мозга на работу фибробластов. Например, когда беременная женщина питается оптимально, мозг посылает сигналы фибробластам. Эти сигналы имеют своей целью стимулировать прирост кожи в связи с ожидающимся ростом плода. Если, однако, женщина в процессе беременности употребляет пищу, обедненную незаменимыми аминокислотами, тогда сигналы становятся слабыми, производственные клетки не работают «сверхурочно», в результате чего кожа не прирастает,  также не увеличивается количество кератиноцитов, и плод, растягивая кожу, растягивает и эпидермис, вызывая некрасивые и нежелательные растяжки.

Седьмая причина – это процессы, связанные непосредственно с интоксикацией, вызванной раковой опухолью (дефицит в пище полноценных белков может только ускорить этот процесс, как и развитие белковой недостаточности), радиацией и другими результатами влияния экологических факторов.

В любом случае вышеназванные семь причин ведут к недостаточному питанию клеток, нарушению функционирования фибробластов и регенерации дермы.

---

По материалам Les Nouvelles Esthetiques Україна