Ферментотерапия в косметологии

---

Галина Кринская, косметолог, клинический фармаколог, бренд-тренер PBSerum, BioRePeelCI3, IBSA

---

Что такое ферментотерапия?

Ферментотерапия (син. энзимотерапия) – это применение ферментов с лечебной целью. А поскольку мы рассматриваем использование ферментов в косметологии, то цели будут и терапевтические, и эстетические.

Ферменты (они также называются энзимами) – это вещества белкового происхождения, которые ускоряют (катализируют) биохимические реакции в живых системах, при этом сами не подвергаются химическим преобразованиям. Практически каждая биохимическая реакция в живой клетке нуждается в присутствии определенного фермента или будет протекать значительно медленнее при его недостаточном количестве.

Ферменты существуют столько, сколько существует человечество. А их изучение началось с изучения процессов брожения. Теоретическое противостояние теорий Л. Пастера и Ю. Либиха о природе спиртового брожения привело к появлению работы Э. Бухнера, в которой он доказал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки, за что и получил Нобелевскую премию. Впервые кристаллический фермент уреаза был выделен в 1926 году Дж. Самнером, и в течение следующих 10 лет белковая природа ферментов была доказана окончательно.

Механизм действия ферментов

Каждый фермент, собранный в определенную структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию. В реакции принимают участие фермент, соответствующий белок, и результатом является определенный продукт реакции. Ферменты специфичны к своим субстратам. Ферментативная активность может повышаться благодаря активаторам и понижаться за счет ингибиторов.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие; выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов: ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз. Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата, например, коллаген – коллагенаАЗА.

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на шесть классов согласно иерархической классификации ферментов (Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии.

Оксиредуктазы, катализирующие перенос электронов, то есть окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.

Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, гиалуронидаза.

Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов, а также обратные реакции.

Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата с образованием изомерных форм.

Лигазы, катализирующие образование химических связей C–C, C–S, C–O и C–N между субстратами за счет реакций конденсации, сопряженных с гидролизом АТФ. Пример: лигаза.

Транслоказы, катализирующие перенос ионов или молекул через мембраны или их разделение в мембранах.

Модель ферментов

Специфичность ферментов изначально определялась моделью «ключ – замок» (Э. Фишер 1890 г.), в основе которой лежит точное соответствие формы фермента и субстрата. В результате образуется ферментно-субстратный комплекс короткого действия. Данная модель объясняет высокую специфичность, но не объясняет стабилизацию переходного состояния. В 1958 г. Д. Кошланд предложил модификацию модели «рука – перчатка». Ферменты в основном не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата.

Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ – замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния.

В косметологии широкое применение получили гидролитические ферменты, или гидролазы. Эстеразы (липаза) гидролизируют сложноэфирную связь. Гликозидазы (амилаза, гиалуронидаза) гидролизируют связь в сахарах. Протеазы (трипсин, химотрипсин) гидролизируют пептидную связь.

Где искать ферменты?

Ферменты в косметологии также можно разделить на растительные, животные, бактериальные и рекомбинантные.

Растительные ферменты (папаин, бромелайн, фицин, сорбаин, актинидин, арбутин). Содержатся в ягодах, фруктах, орехах.

Животные ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, панкреатин) получают из поджелудочных желез крупного и мелкого рогатого скота, свиней. Лизоцим добывается из белка куриного яйца. Гиалуронидаза тестикулярная добывается из семенников быков.

Бактериальные ферменты – субтилизин и траваза.

Рекомбинантные ферменты – кератиназа, липаза, гиалуронидаза, коллагеназа. Производят из бактериальных культур с применением генно-модификационных технологий.