Старіння шкіри з погляду біології: що потрібно знати про колаген

Неоколагенез – процес утворення організмом молекул фібрилярного шкірного білка – колагену, який підвищує міцність та еластичність шкіри.

Фібробласти – основні клітини сполучної тканини, що походять від стовбурових клітин мезенхіми (зародкова тканина людини та тварин). Їх функція полягає у синтезі міжклітинного матриксу сполучної тканини, що забезпечує транспорт хімічних елементів і механічну підтримку клітин. Основними компонентами матриксу є білки глікопротеїни, серед яких превалює колаген.

Фібробласти шкіри розташовані у її середньому шарі. Саме вони відповідальні за синтез таких білків, як:

• тинасцин – бере участь у регулюванні нормального розподілу колагену й еластину у тканині;
• нідоген і ламінін – пептиди, що входять до складу базальної мембрани шкіри та є для неї будівельним матеріалом;
• протеоглікани – відіграють роль у взаємодії клітин.

Фібробласти незамінні й у регенерації епітеліальних клітин, продукуючи багато факторів клітинного росту (тканинні білкові гормони), зокрема:

• епідермальний – прискорює розростання тканин шляхом клітинного поділу та переміщення кератиноцитів, що синтезують кератин (пігмент);
• основний – посилює ріст усіх шкірних клітин, вироблення фібронектину, що бере участь у захисних реакціях організму, колагену та еластину;
• фактор росту кератиноцитів – сприяє епітелізації та загоєнню пошкоджених ділянок шкіри;
• трансформуючий (різних типів) – сприяє формуванню дрібних судин, руху фагоцитів до стороннього елемента, а також стимулюванню синтезу еластину та колагену.

З погляду біології старіння шкіри являє собою процес скорочення кількості фібробластів, відповідальних за синтез і відтворення колагену.

Науково доведено, що нормальні фібробласти людини можуть розмножуватися лише обмежену кількість разів – приблизно 50 (ліміт Хейфліка), причому функціональна активність старих клітин знижується.

Вікові зміни в будові колагену зумовлені не тільки генетичними причинами: вони пов'язані також зі спонтанною структурною модифікацією молекул колагену під дією певних агентів (шкідливі звички, суворі дієти, куріння, надмірна фізична активність, УФ-випромінювання), що призводить до формування поперечних зшивок.

У нормі колаген формує внутрішньомолекулярні та міжмолекулярні зшивки. Ця реакція здійснюється завдяки активності ферменту лізилоксидази. Основною структурною одиницею колагену є тропоколаген, який складається з трьох поліпептидних ланцюжків, багатих залишками гліцину, проліну, гідроксипроліну, лізину та гідроксилізину. Внутрішньомолекулярні перехресні зшивки утворюються між залишками лізину, міжмолекулярні – з лізинового та двох гідроксилізованих залишків.

У процесі життєдіяльності у тканинах накопичуються продукти неферментативного глікування білків та рецепторів до них, сприяючи утворенню поперечних зшивок між колагеновими волокнами. Колаген сполучнотканинних волокон при цьому глікозилюється по залишках лізину та оксилізину, що заважає утворенню нормальних між- та внутрішньомолекулярних зшивок між волокнами.

Крім того, відомо, що в структуру колагену входять спіральні ділянки і так звані телопептиди – особливі ділянки білка, які використовуються при синтезі та придбанні необхідної конформації білком, після чого згодом протеолітично видаляються. У нормі лізилоксидаза утворює зшивки лише між спіральними ділянками колагену, а при старінні «зшиватися» починають також телопептиди.

Всі ці процеси спричиняють порушення архітектури колагену та призводять до втрати його еластичних властивостей.

До всього перерахованого вище слід додати, що збільшення числа поперечних зшивок призводить до погіршення проникнення через колагенову мережу поживних та регуляторних речовин – це також є причиною порушення функціонування дерми з віком (процеси дозрівання колагену починають сповільнюватися між 25 та 30 роками життя).

«Розшивка» поперечних зшивок між колагеновими волокнами здійснюється спеціальним ферментом колагеназою. Однак під впливом низки факторів фермент не здатний розщеплювати ці структури, тому процес оновлення колагену у шкірі гальмується. В результаті нитки колагену накопичуються в міжклітинному просторі та є причиною появи зморшок.

Зі сказаного зрозуміло, що основне завдання антивікових засобів – загальмувати утворення та зруйнувати наявні зшивки колагену, збільшити продукцію останнього фібробластами. І з цим завданням постійно працює сучасна естетична косметологія, стимулюючи процеси неоколагенезу шляхом:

• застосування апаратних методик, таких як ультразвуковий, кислотний та алмазний пілінг, фракційний термоліз і лазерна дермабразія, ультразвуковий фонофорез, міостимуляція, термоліфтинг, мікрострумова терапія (електропорація, іонофорез тощо), ридоліз, термаж, колагенарій;
• проведення сеансів мезотерапії та контурної пластики за допомогою ін'єкцій гіалуронової кислоти, вітамінно-білкових комплексів;
• проведення процедур мікронідлінгу (застосування мезоролера) як у косметологічній клініці, так і в домашніх умовах. 

Однак перелічені вище косметологічні процедури провокують лише короткочасний викид факторів росту фібробластів у шкірі. Забезпечити тривалий і наростаючий охолоджувальний ефект, заснований на самовідновленні шкіри, поряд з процедурами стимуляції неоколагенезу, що періодично повторюються, може лише достатнє надходження (якісне і кількісне) амінокислот як будівельного матеріалу для білка молодості.

Відомо, що колаген багатий на такі незамінні амінокислоти, як гліцин, тирозин, метіонін, пролін, лейцин, лізин. Причому дві останні присутні лише у цьому білку.

Фібробласти, що синтезують колаген, «використовують» ці амінокислоти для ферментативного гідроксилювання вже готового ланцюга колагену. Якщо хоч одна незамінна амінокислота відсутня, утворення колагену припиняється. Як наслідок, шкіра стає тоншою і не може утримувати воду. З цього випливає ще один шлях боротьби зі старінням колагену – забезпечення дерми необхідними амінокислотами.

Практично всі амінокислоти, що зустрічаються в природі, містять асиметричний атом вуглецю, тому є оптично активними сполуками і здатні обертати площину поляризації або вправо, або вліво (D-і L-ізомери). Фізіологічно їх значення відрізняється. У білках тварин і людини виявлено переважно L-амінокислоти, тому їх називають природними. Амінокислоти D-ряду зовсім не засвоюються організмом, оскільки ферментативні системи не пристосовані до їхнього розщеплення.

Для підтримки синтезу колагену фібробласти потребують незамінних амінокислот. Причому необхідно, щоб це були ізомери амінокислот (L-форми). Тільки в цьому випадку можна розраховувати на позитивний результат – зростання числа фібробластів, стабілізацію синтезу колагену, утворення стійких третинних і четвертинних зв'язків та упорядковане відкладення фібрил.

Ще одна цікава особливість синтезу колагену полягає в тому, що всі амінокислоти, які  утримуватимуться в новому білку дерми, мають бути присутніми у достатній кількості та певному пропорційному співвідношенні на ділянці його синтезування. Для цього можна вживати більше їжі, багатої на білки, проте цей спосіб дуже часто виявляється малоефективним. Чому?

По-перше, білки, які потрапляють в організм разом із натуральним щоденним харчуванням, здебільшого не розщеплюються (у здорової людини – до 70%). У всіх поживних білків, які складаються з довгих ланцюжків амінокислот, є проблеми з всмоктуванням в тонкому кишківнику. Саме тут лежить коріння вічної дієтичної проблеми ефективного оновлення колагену в організмі. Довгі амінокислотні ланцюжки (полі- та олігопептиди) мають зазвичай розщепитися на фрагменти, побудовані з 2-3 амінокислот (дипептиди та трипептиди), або зовсім на вільні амінокислоти. Розподіл білків каталізує специфічні травні ферменти – протеази. Після всмоктування в кров вони транспортуються в печінку, де синтезу зазнають білки плазми та білки-ферменти. Амінокислоти, які не беруть участі у синтезі нових молекул білка, зазнають катаболітичного процесу дезамінації у печінці. Інші амінокислоти, що містять азот, переформуються в сечовину і виводяться із сечею. Частинки молекул амінокислот, які містять азоту, переформуються в жири чи вуглеводи й окислюються з метою виробництва енергії чи створюють запас у вигляді жиру. Запасів білка в нашому організмі немає. Лише одні альбуміни плазми крові є мобільним резервом амінокислот для задоволення необхідних життєвих потреб.

Причина друга – монотонне, одноманітне меню, коли постійно бракує незамінних амінокислот. Так, суворі вегетаріанці схильні до нервового перенапруження, яке є наслідком нестачі в їжі білка, що підтримує роботу мозку. Невипадково культура медитації, «затихання», «вимикання» розуму народилася у суспільстві, що заперечує з релігійних міркувань протеїни з м'яса тварин.

По-третє, у вихорі життя, що безперервно вирує, дійсно важко так збалансувати дієту, так зіставити набір різних продуктів, щоб вони повністю покривали потреби нашого організму в амінокислотах.

По-четверте, такі захворювання організму, як порушення кислотності шлунка, панкреатити, панкреатопатії або гепатобіліарні проблеми, дисбактеріоз, спричиняють порушення процесу дисиміляції або транспорту поживних елементів білків у кишківнику.

Причина п'ята – це звичайне переїдання. Надмірна кількість білків може бути такою ж небезпечною (крім періоду юності або, наприклад, підвищеної спортивної активності), як і їх нестача. У медицині та біології «стежкою життя» є кишківник.

Причина шоста – вплив нейропередавальних факторів мозку на роботу фібробластів. Наприклад, коли вагітна жінка харчується оптимально, мозок надсилає сигнали фібробластам. Ці сигнали мають на меті стимулювати приріст шкіри у зв'язку з очікуваним зростанням плода. Якщо, однак, жінка в процесі вагітності вживає їжу, збіднену незамінними амінокислотами, тоді сигнали стають слабкими, виробничі клітини не працюють «надурочно», внаслідок чого шкіра не приростає, також не збільшується кількість кератиноцитів, і плід, розтягуючи шкіру, розтягує і епідерміс , спричиняючи некрасиві та небажані розтяжки.

Сьома причина – це процеси, пов'язані безпосередньо з інтоксикацією, спричиненою раковою пухлиною (дефіцит у їжі повноцінних білків може лише прискорити цей процес, як і розвиток білкової недостатності), радіацією та іншими результатами впливу екологічних факторів.

У будь-якому випадку вищеназвані сім причин призводять до недостатнього живлення клітин, порушення функціонування фібробластів та регенерації дерми.

---

За матеріалами Les Nouvelles Esthetiques Україна